پروتئین چیست؟ | ساختار، اجزای سازنده، عملکرد و انواع پروتئین ها

پروتئین چیست؟

• یک کربن آلفا
• یک گروه آمین
• یک گروه کربوکسیل
• یک زنجیره جانبی با ساختار متغیر

اسیدآمینه پرولین به دلیل ساختار حلقه‌ای غیرمعمول خود با دیگر اسیدهای آمینه متفاوت است. زنجیره‌های جانبی آمینو اسیدهای استاندارد که در لیست اسیدهای آمینه استاندارد ذکر شده‌اند، دارای تنوع زیادی در ساختارها و خواص شیمیایی هستند. این اثر ترکیبی تمام زنجیره‌های جانبی آمینو اسید در یک پروتئین است که در نهایت ساختار سه بعدی و واکنش شیمیایی آن را تعیین می‌کند.

همین‌طور که در بالا مشاهده کردید، پروتئین نوعی مولکول است. در ادامه مطلب توضیحات خیلی مفصل‌تری درباره این مولکول و ویژگی‌های آن داده شده است. اما در صورت تمایل به استفاده از آموزش‌های ویدئویی پیشنهاد می‌کنیم که فیلم آموزش رایگان زیر را در فرادرس مشاهده بکنید. در این فیلم انواع، خواص، ساختار و عملکرد مولکول‌های پروتئین را بررسی کرده‌‌ایم.

کشف پروتئین ها

نقش پروتئین در بدن چیست؟

پروتئین‌ها مجموعه‌ای از عملکردهای حیاتی را در ارگانیسم‌ها انجام می‌دهند و منجر به بروز فنوتیپ خاص آن‌ها می‌شوند. از جمله فعالیت‌های مهم پروتئین‌ها می‌توان موارد زیر را نام برد:

• واکنش‌های متابولیکی کاتالیزوری
• همانندسازی DNA
• پاسخ به محرک‌ها
• نقش ساختاری در غشای سلولی
• انتقال مولکول‌ها از یک مکان به مکان دیگر
• تنظیم فعالیت‌های سلولی

فیلم آموزش مولکول‌ پروتئین و ساختار آن در فرادرس

کلیک کنید

مقدار پروتئین ها در سلول

فیلم آموزش زیست‌ شناسی سلولی در فرادرس

کلیک کنید

تعداد نسخه‌های جداگانه پروتئین از چند مولکول در هر سلول تا 20 میلیون است. همه پروتئین‌هایی که کد ژنتیکی آن‌ها در سلول وجود دارند، در یک سلول بیان نمی‌شوند بنابراین تعداد و نوع پروتئین‌های هر سلول به نوع، عملکرد و محرک‌های خارجی آن بستگی دارد.

واحد سازنده پروتئین چیست؟

پروتئین‌ها از به هم پیوستن واحدهای ساختاری یا مونومرهایی به نام اسیدآمینه تشکیل می‌شوند. اسیدهای آمینه، زنجیره‌ها جانبی متفاوتی دارند که باعث می‌شود پروتئین در نهایت و با توجه به اجزای سازنده، ترتیب و میانکنش بین آن‌ها ساختار نهایی خود را پیدا می‌کنند. بزرگترین زنجیره‌های جانبی، مربوط به اسید آمینه‌های غیر قطبی هستند.

پروتئین‌ها چگونه ساخته می شوند؟

اندازه یک پروتئین سنتز شده را می‌توان با تعداد اسیدهای آمینه موجود در آن و با توده مولکولی کل آن که به طور معمول در واحدهای دالتون (مترادف با واحدهای توده اتمی) یا واحد مشتق کیلو دالتون (kDa) گزارش می‌شود، اندازه‌گیری کرد. اندازه متوسط ​​یک پروتئین از آرکئی‌ها به باکتری‌ها تا یوکاریوت‌ها افزایش می‌یابد (به ترتیب 283، 311، 438 باقیمانده و 31، 34، 49 کیلو دالتون) به دلیل تعداد بیشتری از دامنه‌های پروتئینی که پروتئین های موجودات بالاتر را تشکیل می‌دهند.

برای مطالعه بیشتر در مورد چگونگی ترجمه و ساخت پروتئین در سلول، می‌توانید مطلب زیر از فرادرس را نیز مطالعه کنید.

• برای مطالعه مطلب «پروتئین سازی و ترجمه چیست؟» — به زبان ساده + اینجا کلیک کنید.

سنتز شیمیایی پروتئین ها

پروتئین های کوتاه می‌توانند با گروهی از روش‌های معروف به سنتز پپتیدی، بر پایه تکنیک‌های سنتز ارگانیک برای تولید پپتیدهای با بازده بالا تولید شوند. با استفاده از سنتز شیمیایی می‌توان اسیدهای آمینه غیر استاندارد را هم به زنجیره‌های پلی‌پپتیدی اضافه کرد. به طور مثال، اتصال پروب‌های فلورسنت به زنجیره‌های جانبی اسید آمینه‌ها، با هدف شناسایی توالی پروتئینی، یکی از این روش‌ها است.

این روش‌ها کاربرد تجاری ندارند بلکه در بیوشیمی آزمایشگاهی و زیست سلولی استفاده می‌شوند. سنتز شیمیایی برای پلی‌پپتیدهای طولانی تر از حدود 300 اسید آمینه ناکارآمد است و پروتئین های سنتز شده ممکن است ساختار سوم سوم بومی خود را به راحتی دریافت نکنند. بیشتر روش‌های سنتز شیمیایی، بر خلاف واکنش بیولوژیک و طبیعی، از انتهای کربوکسیل به آمین پیش می‌روند.

ساختار پروتئین ها

بیشتر پروتئین‌ها بعد از سنتز، ساختارهای سه بعدی منحصر به فردی پیدا می‌کنند که به عنوان ساختار طبیعی آن‌ها شناخته می‌شود. اگرچه بسیاری از پروتئین‌ها می‌توانند به طور خود به خودی و بر اساس خصوصیات اسیدآمینه‌های سازنده خود و میان‌کنش آن‌ها با یکدیگر، ساختار سه بعدی خاصی پیدا کنند، اما برخی دیگر برای سازمان‌یابی نهایی و ایجاد فرم عملکردی فعال و طبیعی خود، به کمک مولکول‌هایی به نام «چاپرون‌ها» (Chaperones) نیاز دارند.

فیلم آموزش ساختار ماکرومولکول‌های زیستی در فرادرس

کلیک کنید

چاپرون‌ها گروهی از پروتئین‌ها هستند که عملکردهای مختلفی دارند اما کار اصلی آن‌ها اتصال به پروتئین‌های غیربومی، جلوگیری از تجمع غیر اختصاصی آن‌ها و کمک به ایجاد ساختار سه بعدی پروتئین‌ها است. پروتئین‌ها بر اساس میزان پیچیدگی و سازمان‌یابی، ۴ ساختار دارند:

• ساختار اولیه: توالی اسید آمینه پروتئین و به صورت یک پلی‌آمید یا پلی پپتید خطی است.
• ساختار ثانویه: تکرار منظم ساختارهای محلی تثبیت شده، که به دلیلی وجود پیوندهای هیدروژنی و پیوندهای دی سولفیدی شکل می‌گیرد. متداول‌ترین نمونه ساختار ثانویه پروتئین‌ها مارپیچ آلفا، صفحات بتا، turnها و لوپ‌ها هستند. از آنجا که ساختارهای ثانویه، محلی هستند، بسیاری از مناطق با ساختار ثانویه متفاوت می‌توانند در یک مولکول پروتئین منفرد وجود داشته باشند.
• ساختار سوم: شکل کلی یک مولکول پروتئین و حاصل کنار هم قرار گرفتن چندین ساختار ثانویه در کنار یکدیگر است. ساختار سوم به طور کلی با فعل و انفعالات غیر محلی، اتصالات آبگریز و آبدوست، پل‌های نمکی، پیوندهای هیدروژنی، پیوندهای دی‌سولفید و یا تغییرات پس از ترجمه ایجاد می‌شود. ساختمان سوم پروتئین‌ها، عملکرد اساسی و نهایی آن‌ها را تعیین می‌کند.
• ساختار چهارم: ساختاری است که توسط چندین مولکول پروتئین (زنجیره‌های پلی‌پپتیدی) تشکیل شده است که زیر واحدهای پروتئینی گفته می‌شوند و به عنوان یک مجموعه پروتئینی واحد عمل می‌کنند.
• ساختار کوینری: جایگاه‌های فعال سطح پروتئین هستند که فضای داخلی سلول شلوغ را سازمان می‌دهد. ساختار کوین گذرا و لحظه‌ای است و به فعل و انفعالات درون سلولی و میانکنش‌هایی که با ماکرومولکول‌ها و سایر ترکیبات سلولی ایجاد می‌شود، بستگی دارد.

  

چنین تغییراتی غالباً با اتصال مولکول سوبسترا به جایگاه فعال آنزیم (ناحیه فیزیکی پروتئینی که در تجزیه شیمیایی شرکت دارد) ایجاد می‌شوند. پروتئین‌های محلول نیز از طریق لرزش حرارتی و برخورد با سایر مولکول‌ها دچار تغییرات ساختاری  می‌شوند.

تغییرات پس از ترجمه پروتئین‌ها

پس از سنتز پروتئین در داخل سلول، معمولاً با اضافه شدن گروه‌های عملکردی مانند قندها یا فسفات، به زنجیره پلی‌پپتیدی، تغییراتی در آن اتفاق می‌افتد. این تغییرات ممکن است عملکردهای خاصی را در پروتئین ایجاد کنند. یک روش آسان برای بررسی اثر این تغییرات در ساختار و عملکرد پروتئین، استفاده از طیف سنجی جرمی است که با آن می‌توان در نمونه سیگنال‌های پروتئینی اصلاح شده و اصلاح نشده را مشاهده کرد.

تغییرات پس از ترجمه دو نوع عمده دارند:

• شکسته شدن پیوندهای پپتیدی: اصلاحات پس از ترجمه، آنزیم‌های تخصصی به نام پروتئازها اسیدهای آمینه خاص یک پروتئین را تشخیص می‌دهند و پیوند پپتید مرتبط را می‌شکنند، در نتیجه ساختار اولیه را به صورت برگشت‌ناپذیر اصلاح می‌کنند.
• اضافه شدن یا حذف شدن گروه‌های عملکردی به زنجیره‌های جانبی آمینواسیدها: زنجیره‌های جانبی اسید آمینه پروتئین معین با واکنش‌های آنزیمی اصلاح‌کننده یا خود به خود تشکیل می‌شوند (غیر آنزیمی). نمونه‌هایی از اصلاحات زنجیره جانبی زیاد است اما موارد متداول آن شامل اکسیداسیون، آسیلاسیون، گلیکوزیلاسیون (افزودن گلیکان یا قند)، متیلاسیون و فسفوریلاسیون هستند.

هر دو نوع تغییرات پس از ترجمه، کنترل مثبت و منفی بر عملکرد پروتئین یا آنزیم و نقش تنظیمی در سلول دارند.

انواع پروتئین چیست؟

پروتئین‌ها را بر اساس ساختمان سوم آن‌ها می‌توان به سه گروه اصلی تقسیم‌بندی کرد:

• پروتئین های کروی: تقریباً تمام پروتئین‌های محلول، کروی و شامل بسیاری از آنزیم‌ها هستند.
• پروتئین های خطی: اغلب نقش ساختاری دارند مانند کلاژن که جزء اصلی بافت همبند است یا کراتین که در ناخن و مو وجود دارد.
• پروتئین های غشایی: پروتئین‌های غشایی غالباً به عنوان گیرنده یا کانال‌هایی برای عبور مولکول‌های قطبی یا باردار از غشای سلول عمل می‌کنند.

یک نوع خاص از پیوندهای هیدروژنی درون مولکولی پروتئین ها، که در برابر حمله مولکول‌های آب محافظت نمی‌شود و در نتیجه فرایند آب‌گیری را خودش انجام می‌دهد دهیدروژن‌ها هستند که عملکرد دهیدروژنیاسیون را انجام می‌دهند و باعث آب‌گیری از اطراف پروتئین می‌شوند.

دامین پروتئین چیست؟

دامین یا دومین پروتئین بخش‌های حفاظت شده از ساختار سوم پروتئین هستند که می‌توانند به صورت مستقل از سایر بخش‌های پروتئین، عملکرد داشته باشند. پروتئین‌ها به طور معمول چندین دامین اختصاصی دارند که هریک عملکرد خاص خود را انجام می‌دهند و ممکن است در خانواده‌ای از پروتئین‌ها مشترک باشند. به عنوان مثال، دومین SH3، از ۶۰ ریشه آمینواسیدی تشکیل شده است که در مولکول‌های فسفولیپاز و چندین تیروزین کیناز سیتوپلاسمی همچون ABL1 و تیروزین - پروتئین کیناز CSK وجود دارد.

موتیف پروتئین چیست؟

توالی کوتاه اسیدهای آمینه در پروتئین ها، اغلب به عنوان مکان‌هایی برای شناسایی پروتئین های دیگر عمل می‌کنند. به عنوان مثال، دامین‌های SH3 به طور معمول به توالی‌های چهارتایی که در دو انتها پرولین وجود داشته باشد، متصل می‌شوند. «موتیف‌ها» (Motifs) ساختارهای فرا ثانویه‌ای هستند که عملکرد خاصی را بر عهده دارند.

از آنجایی که تعیین ارتباط بین ساختار اولیه و ساختار سوم پروتئین ها ساده نیست، دو بیوپلیمر ممکن است یا وجود توالی امینو اسیدی متفاوت، یک موتیف مشترک داشته باشند. از طرف دیگر، وجود یک موتیف مشابه لزوماً به معنای ساختار اولیه متفاوت نیست.

در پروتئین ها، موتیف ساختاری ارتباط بین عناصری که در ساختمان ثانویه پروتئین دخالت دارند را نشان می‌دهد. موتیف‌های منفرد به طور معمول از چند جزء تشکیل شده‌اند. به عنوان مثال، موتیف «مارپیچ - چرخش - مارپیچ» که فقط سه جزء دارد.

موتیف‌های ساختاری ممکن است به صورت تکرارهای پشت سر هم دیده شوند که انواع رایج آن‌ها عبارتند از:

• «سنجاق بتا» (Beta hairpin): دو رشته بتای غیر موازی که با چرخش چند اسید آمینه، به یکدیگر متصل می‌شوند.
• «کلید یونانی» (Greek key): چهار رشته بتا، سه رشته با ساختار سنجاق سر به هم متصل شده‌اند و رشته چهارم نیز در بالای آن‌ها قرار گرفته است.
• «لوپ امگا» (Omega loop): یک حلقه که در آن باقی مانده‌هایی که ابتدا و انتهای حلقه را تشکیل می دهند بسیار به هم نزدیک هستند.
• «مارپیچ - لوپ- مارپیچ» (Helix-loop-helix): متشکل از مارپیچ‌های آلفا است که توسط کشش حلقوی اسیدهای آمینه متصل می‌شوند. این نقش و نگار در عوامل رونویسی دیده می شود.
• «انگشت روی» (Zinc finger): دو رشته بتا با انتهای مارپیچ آلفا روی هم جمع و به یون روی یا زینک متصل شده‌اند. در پروتئین های اتصال دهنده DNA این ساختار اهمیت فراوانی دارد.
• «مارپیچ - چرخش - مارپیچ» (Helix-turn-helix): دو مارپیچ آلفا که با یک رشته کوتاه اسید آمینه به هم متصل شده‌اند. این ساختمان در بسیاری از پروتئین های تنظیم کننده بیان ژن یافت می‌شود.
• «Nest»: سه باقیمانده اسید آمینه یک تقارب اتصال آنیونی تشکیل می دهد. موقعیت مناسب،
• «Niche»: سه یا چهار باقی‌مانده اسید آمینه‌ای متوالی یک ویژگی اتصال کاتیونی را تشکیل می دهد.